Discussion:Récepteur AMPA
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cosubstrat[modifier le code]
je crois que, d'après mes cours de bio, ce récpeteur a besoin de la glycine et du glutamate pour être acivé. A vérifier pour modification
~~julie
Juste pour signaler que c'est pas du tout la D-Sérine qui est utilisé en tant que co-agoniste pour l'AMPA. C'est le cas pour le récepteur NMDA, sur le site glycine par contre :) Grosse erreur à modifier.
Tout à fait. Le récepteur AMPA (tétramérique) possède quatre sites de liaison pour le glutamate (un par sous-unité mais pas de site de type glycine/sérine. Il fonctionne donc sans co-agoniste. La probabilité d'ouverture augmente avec le nombre de molécules de glutamate liées. Elle est négligeable lorsque une ou deux molécules de glutamate seulement sont liées.
C'est le récepteur NMDA, également tétramérique (2NR1+ 2NR2), qui possède deux sites de liaison pour le glutamate portés par les sous-unités de type NR2 et deux sites de liaison de type glycine/sérine portés par les sous-unités NR1.
Référence:Dingledine R, Borges K, Bowie D, Traynelis SF. The glutamate receptor ion channels. Pharmacol Rev. 1999 51:7-61. http://pharmrev.aspetjournals.org/cgi/content/full/51/1/7 a
Incohérence dans l'article[modifier le code]
Il est noté que la phosphorylation des Récepteurs AMPA face cytosolique induit une endocytose de ces derniers ; ce qui est faux.En effet, si on réduit la quantité de récepteurs au niveau de la membrane post-synaptique, on aboutit à une stimulation réduite. Or : ils tendent, du moins aujourd'hui, a expliquer le renforcement synaptique et les phénomènes mnésiques (d'où leur intérêt dans la maladie Alzheimer). Donc, la phosphorylation doit les activer ; elle permet, en réalité, de les maintenir plus longtemps ouverts. C'est la PLT (en partie) — Le message qui précède, non signé, a été déposé par l'IP 90.87.56.63 (discuter), le 22 janvier 2018 à 16:56 (CET)